ヘモグロビンとミオグロビンの違い

2020

ヘムタンパク質と結合する酸素分子の能力は、両方の分子に違いをもたらすものです。 ヘモグロビンは四量体ヘムタンパク質と呼ばれ、 ミオグロビンは単量体タンパク質と呼ばれます。ヘモグロビンは全身に体系的に見られますが、ミオグロビンは筋肉組織にのみ見られます。

ヘモグロビンはタンパク質と補欠分子族でできており、酸素色素を運ぶことでよく知られています。酸素と二酸化炭素を全身に輸送する働きをするため、生命を維持することは最も重要な部分です。

ミオグロビンは、RBCから酸素を受け取り、さらに筋肉細胞のミトコンドリアのオルガネラに運ぶことにより、 筋肉細胞に対してのみ機能します。その後、この酸素は細胞呼吸に使用され、エネルギーを生成します。この記事では、ヘモグロビンとミオグロビンを区別する注目すべき点を検討します。

比較表

比較の根拠	ヘモグロビン	ミオグロビン
チェーン数	ヘモグロビンには、アルファとベータ、デルタ、ガンマ、またはイプシロン（ヘモグロビンのタイプに応じて）の2つの異なるタイプの4つのチェーンがあります。	単一のポリペプチド鎖が含まれています。
構造の種類	四量体。	モノマー。
バインド	CO2、CO、NO、O2、H +を結合します。	O2にしっかりとしっかりと結合します。
彼らの存在	全身に全身的に。	筋肉細胞。
曲線の種類	シグモイド結合曲線。	双曲線。
としても知られている	Hb。	Mb。
役割	ヘモグロビンは血液とともに全身に運ばれ、酸素を運びます。	ミオグロビンは筋肉にのみ酸素を供給しますが、これは酸素の飢star時に役立ちます。
血中濃度	RBCが高い。	低い。

ヘモグロビンの定義

ヘモグロビンは赤血球に含まれるヘムタンパク質分子であり、肺から酸素を体の組織に運び、組織から二酸化炭素を肺に戻します。

ヘモグロビンは酸素との結合に対する親和性が低く、その濃度はRBC（赤血球）の方が高くなります。そのため、酸素がヘモグロビンの最初のサブユニットに結合すると、タンパク質の四次構造に変化し、他の分子が結合しやすくなります。

体内には標準レベルのヘモグロビンが存在する必要がありますが、これはその人の年齢や性別に応じて広範囲に及ぶ場合があります。貧血は、血液中に存在するHbまたは赤血球のレベルが低下する状態です。

ヘモグロビンの構造

ヘモグロビンには、タンパク質であり非共有結合的に保持されているヘム基が含まれています。違いは、動物ごとにアミノ酸の配置が異なるグロビン部分にあります。

「ヘム」は、4つのピロールリングと接続する中心の鉄です。鉄は鉄イオンの形であり、ピロール環はメチレン架橋で結合されています。

グロビン -タンパク質部分はヘテロダイマー（アルファ-ベータ）のダイマーであり、2つのアルファグロブリンと他の2つがベータ、デルタ、ガンマまたはイプシロン-グロブリンチェーンが存在する4つのタンパク質分子が接続されていることを意味しますヘモグロビンの種類。このグロブリン鎖には、鉄を含む「ポルフィリン」化合物が含まれています。

ヘモグロビン（ヒト）は、2つのアルファサブユニットと2つのベータサブユニットで構成され、各アルファサブユニットは144残基、ベータサブユニットは146残基です。それは体全体の酸素の輸送に役立ちます。

ヘモグロビンの重要性

それは血に色を与えます。
ヘモグロビンは、酸素だけでなく二酸化炭素も運ぶためのキャリアとして機能します。
赤血球の代謝に役割を果たします。
それらは、生理的に活性な異化産物として作用します。
pHの維持に役立ちます。

ヘモグロビンの種類

ミオグロビンの定義

ミオグロビンはヘムタンパク質の一種であり、酸素の細胞内貯蔵部位として機能します。酸素が奪われると、 オキシミオグロビンと呼ばれる結合酸素がその結合型から放出され、さらに他の代謝目的に使用されます。

ミオグロビンは水に溶けやすい三次構造を持っているため、分子の表面に露出するその性質は親水性であり、分子の内部に詰め込まれた分子は本質的に疎水性です。すでに議論したように、それは16, 700の分子量を有する単量体タンパク質であり、これはヘモグロビンの4分の1です。

ミオグロビンの構造

これは、右巻きのアルファヘリックスであるAからHまでの非ヘリカル領域で構成され、数は8です。ミオグロビンの構造はヘモグロビンの構造と似ていますが。

ミオグロビンには、ヘムと呼ばれるタンパク質も含まれています。ヘムは鉄を含み、タンパク質に赤と茶色の色を与えます。アミノ酸の直鎖を有するタンパク質の二次構造に存在します。アルファヘリックスの1つのサブユニットが含まれ、ベータシートと水素結合の存在がその安定化を示しました。

ミオグロビンは、筋肉細胞の酸素の輸送と貯蔵に役立ちます。これは、筋肉の働きの間にエネルギーを供給することで役立ちます。静脈血はヘモグロビンよりもしっかりと結合するため、酸素の結合はミオグロビンとより緊密になります。

ミオグロビンは主に筋肉に含まれており、酸素が不足している間の生物にとって有用です。 クジラとアザラシには大量のミオグロビンが含まれています。酸素の供給効率は、ヘモグロビンの効率と比較して低くなります。

ミオグロビンの重要性

ミオグロビンは酸素との結合に強い親和性があるため、筋肉に効果的に保存できます。
酸素欠乏状態、特に嫌気性状態で体を助けます。
筋肉細胞に酸素を運びます。
また、体温の調節に役立ちます。

ヘモグロビンとミオグロビンの主な違い

上記のように、両方の分子は酸素結合能を有しており、以下が重要な違いです。

ヘモグロビンには、2つの異なるタイプの4つの鎖 （アルファとベータ、ガンマ、またはイプシロン（ヘモグロビンの種類に応じて））があり、四量体の構造を作りますが、ミオグロビンには、モノマーと呼ばれる単一のポリペプチド鎖が含まれていますが、鉄および酸素としての結合のリガンド。
ヘモグロビンは O2、CO2、CO、NO、BPH、H +と結合しますが、ミオグロビンはO2のみと結合します。
ミオグロビンは筋肉のみに酸素を供給しますが、ヘモグロビンは血液とともに全身に全身的に供給します。
Hbとしても知られるヘモグロビンは、 Mbとしても知られるミオグロビンよりもRBCに多く存在します。
ヘモグロビンは血液と一緒に体のすべての部分に輸送され、酸素の輸送にも役立ちます。ミオグロビンは筋肉にのみ酸素を供給しますが、これは血液による酸素の必要量が多い場合に役立ちます。